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Text File  |  1995-03-04  |  3.5 KB  |  76 lines
  1. *****************************************************
  2. * Kazal serine protease inhibitors family signature *
  3. *****************************************************
  4.  
  5. The Kazal inhibitor family [1]  is  one of  the  numerous  families of  serine
  6. proteinase  inhibitors.    The basic structure  of such a type of inhibitor is
  7. shown in the following schematic representation:
  8.  
  9.                        +------------------+
  10.                        |                  |
  11.                        *******************|***
  12.         xxxxxxxxCxxxxxxCx#xxxxxCxxxxxxxxxxCxxCxxxxxxxxxxxxxxxxxC
  13.                 |              |             |                 |
  14.                 |              +-------------|-----------------+
  15.                 +----------------------------+
  16.  
  17. 'C': conserved cysteine involved in a disulfide bond.
  18. '#': active site residue.
  19. '*': position of the pattern.
  20.  
  21. The proteins known to belong to this family are:
  22.  
  23.  - Pancreatic secretory trypsin inhibitor (PSTI), whose physiological function
  24.    is to prevent the trypsin-catalyzed premature activation of zymogens within
  25.    the pancreas.
  26.  - Mammalian seminal acrosin inhibitors.
  27.  - Canidae and felidae submandibular gland double-headed protease  inhibitors,
  28.    which contain  two  Kazal-type  domains, the first one inhibits trypsin and
  29.    the second one elastase.
  30.  - Avian ovomucoids, which consist of three Kazal-type domains.
  31.  - Chicken ovoinhibitor [2], which consists of seven Kazal-type domains.
  32.  - Bdellin B-3 [3], a leech trypsin inhibitor.
  33.  - A mice prostatic  secretory  glycoprotein [4],  induced  by  androgens, and
  34.    which exhibits anti-trypsin activity.
  35.  - An eel peptide, which is probably a pancreatic  serine proteinase inhibitor
  36.    [5].
  37.  - An elastase inhibitor from a sea anemone [6].
  38.  - Pig  intestinal  peptide  PEC-60 [7]. This protein, while highly similar to
  39.    other members  of  the  Kazal  family,  does  not seem to act as a protease
  40.    inhibitor. Its  exact biological function is not yet established, but it is
  41.    known to  inhibit  the  glucose-induced  insulin  secretion  from  perfused
  42.    pancreas and to play a role in the immune system.
  43.  
  44. The pattern  we  developed  to  pick  up  Kazal-type inhibitors spans a region
  45. beginning with the second cysteine and ending with the fifth one.
  46.  
  47. -Consensus pattern: C-x(7)-C-x(6)-Y-x(3)-C-x(2,3)-C
  48.                     [The four C's are involved in disulfide bonds]
  49. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  50.  for the sea anemone inhibitor which has six residues between the last two Cys
  51.  of the pattern.
  52. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: yeast hypothetical protein YKL034w.
  53.  
  54. -Note: there are two residues between the last two cysteines in the pattern in
  55.  all sequences except for that of bdellin B-3.
  56. -Note: this pattern  will fail  to detect the first of the three Kazal domains
  57.  in some of the ovomucoids.
  58.  
  59. -Last update: June 1994 / Text revised.
  60.  
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  76.